Immunoglobuline G-allergie

Immunoglobuline G (IgG) Zijn antilichaam moleculen. Elke IgG is samengesteld uit vier ketens - twee zware ketens γ en twee lichte ketens. Elke IgG heeft twee antigeen. Andere Immunoglobulinen kan worden beschreven in termen van polymeren met de IgG-structuur beschouwd als de monomeer. IgG is het meest voorkomende immunoglobuline en is ongeveer gelijk verdeeld over bloed alsmede in weefsel vloeistoffen.

Functies

IgG-antistoffen houden zich voornamelijk bezig met de secundaire immuunrespons (De belangrijkste antilichamen die betrokken zijn bij primaire reactie is IgM). De aanwezigheid van specifieke IgG komt in het algemeen overeen naar de rijping van de antistofrespons.

IgG is de enige isotype dat kan passeren door de menselijke placenta en bieden zodoende bescherming aan de foetus in utero. Samen met IgA uitgescheiden in de moedermelk, residuele IgG geabsorbeerd door de placenta biedt de pasgeborene met humorale immuniteit voor haar eigen immuunsysteem ontwikkelt.

IgG kan binden aan vele soorten pathogenen, Bijvoorbeeld virussen, bacterieEn schimmels en beschermt het lichaam tegen hen agglutinatie en immobilisatie, complement activatie (Klassieke route), opsonization voor fagocytose en neutralisatie van hun toxines. Het speelt ook een belangrijke rol in Antilichaam-afhankelijke cel-gemedieerde cytotoxiciteit(ADCC).

IgG wordt ook geassocieerd met type II en type III overgevoeligheid.

Structuur

IgG antistoffen zijn grote moleculen van ongeveer 150 kDa bestaande uit 4 peptide ketens. Het bestaat uit 2 identieke zware ketens van ongeveer 50 kDa en 2 identieke lichte ketens van ongeveer 25 kDa. De twee zware ketens zijn aan elkaar gekoppeld en een lichte keten elk door disulfidebindingen. De resulterende tetrameer bestaat uit twee identieke helften die samen de Y-achtige vorm vormen. Elk einde van de vork bevat een identiek antigeen bindingsplaats. De regio's van Fc IgGs zijn voorzien van een zeer goed geconserveerd N-glycosylering. De N-glycanen verbonden aan deze site zijn voornamelijk core-fucosylated diantennary structuren van het complex type.

Subklassen

Er zijn vier IgG-subklassen (IgG1, 2, 3 en 4) bij de mens, genoemd in volgorde van hun overvloed in het serum (IgG1 zijnde de meest voorkomende).


Opmerking: IgG affiniteit voor Fc-receptoren op fagocyterende cellen is specifiek voor individuele soorten, waaruit het antilichaam komt evenals de klasse. De structuur van de scharnier regio's geeft elk van de 4 klassen IgG hun unieke biologische profiel. Zelfs al is er ongeveer 95% gelijkenis tussen hun Fc regio's, de structuur van de scharnier regio's zijn relatief verschillend.

Receptoren

De drie receptoren voor IgG zijn bij de mens:

• FcγRI (CD64) - 72kDa in grootte. Uitgedrukt op cellen van mononucleaire fagocytensysteem geslacht.
• FcγRII (CD32) - 40kDa in grootte. Heeft 2 vormen, alfa (met een ITAM receptor motief) en beta (met een ITIM receptor motief).
• FcγRIII (CD16) - 50-80kDa in grootte. Heeft 2 vormen, alpha (een transmembraan eiwit) en beta (uitgedrukt op neutrofielen en NK cellen).

Glycosylering is essentieel voor IgG binding aan de receptoren, ongeacht de klasse.